Негізгі айырмашылық – Kd және Km
Kd және Km - тепе-теңдік тұрақтылары. Kd мен Km арасындағы негізгі айырмашылық мынада: Kd термодинамикалық тұрақты, ал Km термодинамикалық тұрақты емес.
Kd диссоциация константасын білдіреді, ал Km - Михаэлис тұрақтысы. Бұл екі константа да ферментативті реакциялардың сандық талдауында өте маңызды.
Kd дегеніміз не?
Kd – диссоциация константасы. Ол тепе-теңдік жүйелерінде қолданылуына байланысты тепе-теңдік диссоциациясының тұрақтысы ретінде де белгілі. Диссоциация константасы - үлкен қосылыс қайтымды түрде шағын құрамдастарға айналатын реакциялардың тепе-теңдік константасы. Бұл түрлендіру процесі диссоциация деп те аталады. Иондық молекула әрқашан өз иондарына диссоциацияланады. Сонда диссоциация константасы немесе Kd - ерітіндідегі белгілі бір заттың иондарға диссоциациялану дәрежесін өрнектейтін шама. Осылайша, бұл сәйкес иондар концентрацияларының диссоциацияланбаған молекуланың концентрациясына бөлінген көбейтіндісіне тең.
AB ↔ A + B
Жоғарыдағы жалпы реакцияда диссоциация константасы, Kd төмендегідей берілуі мүмкін.
Kd=[A][B] / [AB].
Сонымен қатар, стехиометриялық қатынас болса, теңдеуде стехиометриялық коэффициенттерді қосу керек.
xAB ↔ aA + bB
Диссоциация константасының теңдеуі, жоғарыдағы реакция үшін Kd келесідей:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Атап айтқанда, биохимиялық қолданбаларда Kd ферменттің қатысуымен химиялық реакция нәтижесінде берілетін өнімдердің мөлшерін анықтауға көмектеседі. Ферментативті реакцияның Kd-ы лиганд-рецепторға жақындықты білдіреді. Басқаша айтқанда, ол субстраттың фермент рецепторынан шығу мүмкіндігін көрсетеді. Екінші жағынан, ол субстраттың ферментпен қаншалықты күшті байланысатынын сипаттайды.
Км дегеніміз не?
Км - Михаэлис тұрақтысы. Кд-ден айырмашылығы, Км - кинетикалық тұрақты. Оның негізгі қолданылуы фермент кинетикасында, яғни субстраттың ферментпен байланысуға жақындығын анықтау. Тұрақты субстрат концентрациясын ферменттің қатысуымен реакция жылдамдығына байланыстыру арқылы өрнектеледі. Тиісінше, Михаэлис тұрақтысы немесе Км - реакция жылдамдығы максималды жылдамдығының жартысына жеткендегі субстрат концентрациясы.
1-сурет: ферментативті реакциядағы реакция жылдамдығы мен субстрат концентрациясы арасындағы байланыс.
Фермент (E) мен субстрат (S) арасындағы реакция кезінде өнімдердің (P) түзілуі келесідей болады:
E + S ↔ E-S кешені ↔ E + P
Егер жоғарыдағы реакцияның тепе-теңдік константалары төмендегідей болса, осы тұрақтылардан Км шығаруға болады.
Км=K-1 + K+2 / K+1
Майкл концепциясы бойынша км анықтау
Майклис субстрат концентрациясын, [S] және реакцияның максималды жылдамдығын, Vmax мәнін пайдаланып қатынас жасады. Ферменттік реакцияның субстрат концентрациясы мен Km арасындағы байланыс келесідей:
v=Vmax[S] / км + [S]
v – кез келген уақыттағы жылдамдық, ал [S] – белгілі бір уақыттағы субстрат концентрациясы, ал Vmax – реакцияның максималды жылдамдығы. Km – реакциядағы фермент үшін Михаэлис тұрақтысы. Михаэлис тұрақтысының мәні ферментке байланысты. Демек, аздаған Km мәні ферменттің субстраттың аз мөлшерімен қаныққандығын көрсетеді. Содан кейін Vmax төменгі субстрат концентрациясында алынады. Керісінше, жоғары Km мәні ферменттің қаныққан болуы үшін субстраттың көп мөлшерін қажет ететінін көрсетеді.
Кд пен км арасындағы айырмашылық неде?
Кд және км |
|
| Kd – диссоциация константасы. | Км - Михаэлис тұрақтысы. |
| Табиғат | |
| Kd – термодинамикалық тұрақты. | Км – кинетикалық тұрақты. |
| Толығырақ | |
| Kd субстраттың ферментке жақындығын білдіреді. | Км субстрат концентрациясы мен реакция жылдамдығы арасындағы байланысты білдіреді. |
Қорытынды – Кд және км
Kd және Km - ферментативті реакциялардың қасиеттерін сипаттайтын тепе-теңдік константалары. Kd мен Km арасындағы негізгі айырмашылық мынада: Kd термодинамикалық тұрақты, ал Km термодинамикалық тұрақты емес.
