Бәсекелес емес және аллостериялық тежелудің негізгі айырмашылығы мынада: бәсекелес емес тежелуде катализденген реакцияның максималды жылдамдығы (Vmax) төмендейді және субстрат концентрациясы (Км) өзгеріссіз қалады, ал аллостериялық тежелуде Vmax өзгеріссіз қалады. және км артады.
Ферменттер организмдерде өтетін көптеген реакциялар үшін өте маңызды. Әдетте, фермент реакцияға қажетті активтендіру энергиясын азайту арқылы реакцияны катализдейді. Бірақ соңғы өнімдердің қалаусыз деңгейге дейін көтерілуін бақылау үшін ферменттер мұқият реттелуі керек. Ол ферментті тежеу арқылы бақыланады. Фермент тежегіші – фермент пен субстрат арасындағы қалыпты реакция жолын бұзатын молекула.
Белсенді учаске – субстраттар байланысып, химиялық реакцияға түсетін фермент аймағы. Аллостериялық учаске - бұл молекулаларға ферменттердің белсенділігін белсендіруге немесе тежеуге мүмкіндік беретін жер. Ферменттерді тежеу кезінде фермент кинетикасы маңызды рөл атқарады. Белгілі бір концентрациядағы белгілі бір ферментке тән реакцияның максималды жылдамдығы максималды жылдамдық немесе Vmax деп аталады. Vmax жартысына тең жылдамдықты беретін субстрат концентрациясы - Км.
Бәсекелестік емес тежелу дегеніміз не?
Бәсекелес емес тежелу – ферментті тежеудің бір түрі, онда ингибитор ферменттің белсенділігін төмендетеді және субстратпен байланысса да, байланыспаса да ферментпен бірдей жақсы байланысады. Басқаша айтқанда, бәсекелес емес тежелу - бұл ингибитор мен субстраттың кез келген уақытта ферментпен байланысуы. Субстрат та, ингибитор да ферментпен байланысқанда ол фермент-субстрат-ингибитор кешенін түзеді. Бұл кешен қалыптасқаннан кейін ешқандай өнім шығара алмайды. Ол тек фермент-субстрат кешеніне немесе фермент-ингибитор кешеніне қайта айнала алады.
01-сурет: бәсекелес емес тежеу
Бәсекелес емес тежелуде ингибитордың фермент пен фермент-субстрат кешеніне бірдей жақындығы бар. Бәсекеге қабілетті емес ингибитордың ең көп тараған механизмі ингибитордың аллостериялық аймаққа қайтымды байланысуы болып табылады. Бірақ ингибитордың белсенді сайтпен тікелей байланысу мүмкіндігі де бар. Бәсекеге қабілетті емес ингибитордың мысалы пируваткиназаның пируватқа айналуы болып табылады. Фосфоэнолпируваттың пируватқа айналуы пируваткиназа арқылы катализденеді. Пируваттан синтезделетін Аланин деп аталатын амин қышқылы гликолиз кезінде пируваткиназа ферментін тежейді. Аланин бәсекеге қабілетті емес ингибитор ретінде әрекет етеді.
Аллостериялық тежелу дегеніміз не?
Аллостериялық тежелу - бұл ингибитор ферментті дезактивациялау және аллостериялық аймақта ферментпен байланысу арқылы фермент белсенділігін бәсеңдететін ферментті тежеудің бір түрі. Мұнда ингибитор белсенді жерде субстратпен тікелей бәсекелеспейді. Бірақ ол ферменттің құрамын жанама түрде өзгертеді. Пішіні өзгергеннен кейін фермент белсенді емес болады. Осылайша, ол енді сәйкес субстратпен байланыстыра алмайды. Бұл өз кезегінде түпкілікті өнімдердің түзілуін баяулатады.
02-сурет: аллостериялық тежелу
Аллостериялық тежелу энергия шығынын азайтып, қажетсіз өнімдердің пайда болуына жол бермейді. Аллостериялық тежелудің мысалы ретінде гликолизде АДФ-ның АТФ-қа айналуы жатады. Мұнда жүйеде АТФ артық болғанда АТФ аллостериялық ингибитор қызметін атқарады. Ол гликолизге қатысатын ферменттердің бірі болып табылатын фосфофруктокиназамен байланысады. Бұл ADP түрлендіруін баяулатады. Нәтижесінде АТФ өзін-өзі қажетсіз өндіруге жол бермейді. Демек, сәйкес мөлшерде болған кезде АТФ артық өндірілуі қажет емес.
Бәсекелес емес және аллостериялық тежелудің қандай ұқсастықтары бар?
- Ферментті тежеудің екі түрі де фермент белсенділігін баяулатады.
- Екі фермент тежеуіндегі тежегіштер белсенді жерде субстратпен бәсекелеспейді.
- Ингибиторлар ферменттің құрамын жанама түрде өзгертеді.
- Екі ингибитор да ферменттің пішінін өзгертеді.
Бәсекелестік емес және аллостериялық тежелудің айырмашылығы неде?
Бәсекелес емес тежелуде реакцияның Vmax мәні төмендейді, ал Km мәні өзгеріссіз қалады. Керісінше, аллостериялық тежелуде Vmax өзгеріссіз қалады, ал Km мәні артады. Сонымен, бұл бәсекеге қабілетті емес және аллостериялық тежелудің негізгі айырмашылығы. Аллостериялық тежеу аллостериялық аймақта байланысу арқылы фермент белсенділігін өзгертетін химиялық заттарды қолдануға көбірек көңіл бөледі, ал бәсекеге қабілетті емес ингибиторлар әрқашан баламалы жерде тікелей байланысу арқылы жұмыс істейтін ферментті тоқтатады.
Келесі инфографика қатар салыстыру үшін бәсекеге қабілетсіз және аллостериялық тежелудің арасындағы айырмашылықтарды көрсетеді.
Қорытынды – бәсекелес емес және аллостериялық тежелу
Бәсекелес емес тежелу - бұл ферменттің тежелуі, онда ингибитор фермент белсенділігін төмендетеді және фермент субстратпен байланысса да, байланыспаса да бірдей жақсы байланысады. Аллостериялық тежелу – ферментті тежеудің бір түрі, онда ингибитор ферментті дезактивациялау арқылы ферменттің белсенділігін бәсеңдетеді және аллостериялық жерде ферментпен байланысады. Бәсекелес емес және аллостериялық тежелудің негізгі айырмашылығы катализденген реакцияның максималды жылдамдығы (Vmax) төмендейді, ал субстрат концентрациясы (Км) бәсекелес емес тежелуде өзгеріссіз қалады, ал Vmax өзгеріссіз қалады, ал аллостериялықта Km артады. тежеу.
