Негізгі айырмашылық – фермент пен кофермент
Химиялық реакциялар бір немесе бірнеше субстратты өнімге айналдырады. Бұл реакциялар ферменттер деп аталатын арнайы ақуыздар арқылы катализденеді. Ферменттер тұтынылмай-ақ көптеген реакциялардың катализаторы ретінде әрекет етеді. Ферменттер аминқышқылдарынан жасалған және 20 түрлі аминқышқылдарынан тұратын бірегей аминқышқылдарының реттілігіне ие. Ферменттер кофакторлар деп аталатын ақуызсыз органикалық шағын молекулалармен қамтамасыз етіледі. Коферменттер - ферменттерге катализ жүргізуге көмектесетін кофакторлардың бір түрі. Фермент пен коферменттің басты айырмашылығы - фермент - бұл биохимиялық реакцияларды катализдейтін ақуыз, ал кофермент - ақуыз емес органикалық молекула, ол ферменттерге химиялық реакцияларды белсендіруге және катализдеуге көмектеседі. Ферменттер макромолекулалар, коферменттер кіші молекулалар.
Фермент дегеніміз не?
Ферменттер тірі жасушалардың биологиялық катализаторы. Олар жіптегі інжу сияқты біріктірілген жүздеген миллиондаған аминқышқылдарынан тұратын ақуыздар. Әрбір ферменттің бірегей аминқышқылдарының реттілігі бар және ол белгілі бір генмен анықталады. Ферменттер тірі ағзалардағы барлық дерлік биохимиялық реакцияларды тездетеді. Ферменттер реакция жылдамдығына ғана әсер етеді және олардың қатысуы химиялық түрлендіруді бастау үшін өте маңызды, өйткені реакцияның активтену энергиясы ферменттермен төмендейді. Ферменттер тұтынылмай немесе химиялық құрылымын өзгертпестен реакция жылдамдығын өзгертеді. Бір фермент бір реакцияны қайта-қайта катализдеу мүмкіндігін көрсету арқылы барған сайын көбірек субстраттардың өнімге айналуын катализдей алады.
Ферменттер өте ерекше. Белгілі бір фермент белгілі бір субстратпен байланысады және белгілі бір реакцияны катализдейді. Ферменттің спецификасы ферменттің пішініне байланысты. Әрбір ферменттің белгілі бір пішіні және арнайы байланысу үшін функционалдық топтары бар белсенді учаскесі бар. Тек арнайы субстрат белсенді учаскенің пішініне сәйкес келеді және онымен байланыстырады. Фермент субстратының байланысу ерекшелігін құлыптау және кілттік гипотеза және индукцияланған сәйкестік гипотеза деп аталатын екі гипотеза арқылы түсіндіруге болады. Құлып пен кілт гипотезасы фермент пен субстрат арасындағы сәйкестіктің құлып пен кілтке ұқсас екенін көрсетеді. Индукцияланған сәйкестік гипотезасы белсенді аймақтың пішіні нақты субстраттың пішініне қолды киетін қолғапқа сәйкес келтіру үшін өзгеруі мүмкін екенін айтады.
Ферменттік реакцияларға рН, температура, т.б. сияқты бірнеше факторлар әсер етеді. Әр ферменттің тиімді жұмыс істеуі үшін оңтайлы температура мәні мен рН мәні болады. Ферменттер сонымен қатар биохимиялық реакцияларды катализдеу үшін протездік топтар, коферменттер, активаторлар және т.б. сияқты белокты емес кофакторлармен әрекеттеседі. Ферменттер жоғары температурада немесе жоғары қышқылдықпен немесе сілтілікпен жойылуы мүмкін, өйткені олар белоктар.
01-сурет: фермент белсенділігінің индукцияланған сәйкестік моделі.
Кофермент дегеніміз не?
Химиялық реакцияларға кофакторлар деп аталатын белокты емес молекулалар көмектеседі. Кофакторлар ферменттерге химиялық реакцияларды катализдеуге көмектеседі. Кофакторлардың әртүрлі түрлері бар және коферменттердің олардың бір түрі бар. Коэнзим - ферменттік субстрат кешенімен қосылатын және реакцияның катализдік процесіне көмектесетін органикалық молекула. Олар көмекші молекулалар ретінде де белгілі. Олар витаминдерден тұрады немесе витаминдерден алынған. Сондықтан диетада биохимиялық реакциялар үшін маңызды коферменттерді қамтамасыз ететін витаминдер болуы керек.
Коферменттер ферменттің белсенді аймағымен байланыса алады. Олар ферментпен еркін байланысады және реакцияға қажетті функционалды топтарды қамтамасыз ету немесе ферменттің құрылымдық конформациясын өзгерту арқылы химиялық реакцияға көмектеседі. Сондықтан субстратты байланыстыру оңай болады және реакция өнімдерге қарай қозғалады. Кейбір коферменттер екінші субстрат ретінде әрекет етеді және ферменттерге қарағанда реакцияның соңында химиялық өзгеріске ұшырайды.
Коферменттер ферментсіз химиялық реакцияны катализдей алмайды. Олар ферменттердің белсенді болуына және олардың функцияларын орындауға көмектеседі. Коэнзим апоферментпен байланысқаннан кейін фермент голофермент деп аталатын ферменттің белсенді түріне айналады және реакцияны бастайды.
Коферменттердің мысалдары: аденозинтрифосфаты (АТФ), никотинамид адениндинуклеотиді (NAD), флавин адениндинуклеотиді (FAD), А коферменті, B1, B2 және B6 витаминдері, т.б.
02-сурет: кофактордың апоферментпен байланысуы
Фермент пен коферменттің айырмашылығы неде?
Фермент пен кофермент |
|
| Ферменттер химиялық реакцияларды жеделдететін биологиялық катализаторлар. | Коферменттер - ферменттерге химиялық реакцияларды катализдеуге көмектесетін органикалық молекулалар. |
| Молекулалық түрі | |
| Барлық ферменттер белоктар. | Коферменттер белок емес. |
| Реакцияларға байланысты өзгерістер | |
| Ферменттер химиялық реакцияға байланысты өзгермейді. | Коферменттер реакция нәтижесінде химиялық түрде өзгереді. |
| ерекшелік | |
| Ферменттер ерекше. | Коферменттер ерекше емес. |
| Өлшем | |
| Ферменттер үлкенірек молекулалар. | Коферменттер кішірек молекулалар. |
| Мысалдар | |
| Амилаза, протеиназа және киназа ферменттердің мысалдары болып табылады. | NAD, ATP, кофермент А және FAD коферменттердің мысалдары болып табылады. |
Қорытынды – Фермент пен кофермент
Ферменттер химиялық реакцияларды катализдейді. Коэнзимдер ферменттерді белсендіру және функционалдық топтарды қамтамасыз ету арқылы ферменттерге реакцияны катализдеуге көмектеседі. Ферменттер – аминқышқылдарынан тұратын белоктар. Коэнзимдер белоктар емес. Олар негізінен витаминдерден алынады. Бұл ферменттер мен коферменттердің айырмашылығы.
