Коллаген және Эластин
Дәнекер тіндер денедегі басқа тіндерді байланыстыру және байланыстыру үшін маңызды. Олар сондай-ақ тіндерге күш, қолдау және пішін береді. Дәнекер тін - бұл жасушалар жасушадан тыс матрица бойына шашыраңқы жүйе. Жасушалардан басқа ерімейтін белок талшықтары да матрицаға енген. Матрица негізгі зат деп аталады. Бұл ұлпалар денеде, матрицалық сүйекте, сіңірлер мен байламдарда және шеміршектерде кеңінен таралған. Дәнекер тіндер төрт негізгі ұлпадан, коллагеннен, эластиннен, протеогликандардан және гликопротеидтерден тұрады.
Дереккөз: Рут Лоусон, Отаго политехникалық университеті, en.wikibooks
Коллаген
Коллаген – дәнекер тіндерінде кездесетін ең көп ақуыз. Ол үлкен созылу күшін қамтамасыз етеді және жасушаларды бірге ұстайды. Сонымен қатар, ол жасушаларды туралауға көмектеседі, осылайша жасушалардың көбеюіне және дифференциациясына мүмкіндік береді. Тропоколлаген - α- тізбектерден тұратын коллагеннің негізгі құрылымдық бірлігі. Әрбір α-тізбегі арқан тәрізді құрылымды қалыптастыру үшін бір-бірінің айналасында үштік спираль түрінде бұралған үш полипептидті тізбектен тұрады. Полипептидтік тізбектердің арасында оларды мықтап ұстау үшін сутегі байланысы бар. Бұл полипептидтік тізбектің әрқайсысының ұзындығы бірдей және құрамында шамамен 1000 аминқышқылдары қалдық бар. α-тізбектеріндегі полипептидтердің әртүрлі үштік спиральдық комбинациясы адамдарда тіндерді байланыстыратын коллагеннің бірнеше түрін тудырады (осы уақытқа дейін коллагеннің 19 түрі анықталған). Коллагеннің ең көп түрлері теріде, сіңірде, сүйекте, комада, буын шеміршегінде, омыртқа аралық дискіде, ұрықтың терісінде, жүрек-қантамыр жүйесінде, плацентада т.б. бөлінеді. коллагендегі жоғары созылу күші. Коллаген талшықтарын тұрақтандыруға қатысатын молекулааралық немесе интрамолекулярлық көлденең байланыстардың үш түрі бар; олар альдол конденсациясы, Шифф негізі және лизинонорлейцин.
Дереккөз: wikicommons
Эластин
Эластин құрамында 800-ге жуық амин қышқылы қалдықтары бар тропоэластин деп аталатын негізгі суббірліктен тұрады. Эластиннің көлденең байланыстары коллагендерге қарағанда күрделірек. Десмозин - эластинде кездесетін көлденең байланыстардың негізгі түрі. Олар аллизин қалдықтарының лизинмен конденсациялануынан түзіледі. Эластин дәнекер тіндеріндегі коллагенмен жиі кездеседі. Бұл резеңке тәрізді протеин, сондықтан ол ұзындығынан бірнеше есеге дейін созылады және кернеу босатылған кезде бастапқы пішіні мен ұзындығына оралады. Осы қасиетіне байланысты ол негізінен өкпемен байланысты тіндерде, қан тамырлары мен байламдарда кездеседі, олар үлкен кеңеюге ұшырайды. Сонымен қатар, олар тері, құлақ шеміршектері және басқа да тіндер сияқты жерлерде аз мөлшерде кездеседі.
Коллаген мен эластиннің айырмашылығы неде?
• Эластиннің бір ғана генетикалық түрі бар, ал коллагеннің көптеген генетикалық түрлері бар.
• Эластиннің созылу және кейіннен кері қайту қабілеті жеткілікті, ал коллагеннің созу қабілеті жоқ.
• Коллагеннің негізгі құрылымында қайталанатын (Gly-X-Y) тізбегі бар, ал эластинде мұндай қайталанатын (Gly-X-Y) тізбегі жоқ.
• Коллагеннен айырмашылығы, эластинде үштік спираль түзілмейді.
• Гидроксилизин коллагенде болады, ал эластинде ол жоқ.
• Гликозилденген гидроксилизин коллагенде болады, ал эластинде ол жоқ.
• Коллагенде түзілетін негізгі айқаспалы байланыстар молекулаішілік альдол айқаспалы байланыстар, ал эластиндегілер молекулаішілік десмосиндік айқаспалы байланыстар.
