Қайтымды және қайтымсыз тежелудің негізгі айырмашылығы мынада: қайтымды тежелу ковалентті емес байланысу нәтижесінде ингибитордың фермент-ингибитор кешенінен диссоциациялануы мүмкін болатын фермент тежелудің бір түрі болып табылады. Екінші жағынан, қайтымсыз тежелу фермент тежеуінің бір түрі болып табылады, онда коваленттік байланыс салдарынан ингибитордың фермент-ингибитор кешенінен диссоциациялануы мүмкін емес.
Ферменттер – біздің ағзамызда биологиялық катализатор қызметін атқаратын ақуыздар. Олар реакция жылдамдығын арттырады. Субстраттар ферменттердің белсенді орындарымен байланысып, өнімдерге айналады. Дегенмен, ферменттер субстраттарға тән. Ферменттің әрекеті белгілі бір ингибиторлармен реттелуі немесе тежелуі мүмкін. Ферменттерді тежеу процестерінің екі түрі бар; атап айтқанда, олар қайтымды тежелу және қайтымсыз тежелу. Қайтымды тежелуде ингибитор ферментпен ковалентті емес байланысса, қайтымсыз тежелуде ингибитор ферментпен ковалентті немесе ковалентті емес байланысады. Бұл екі процесс бір-бірінен ерекшеленеді және бұл мақала қайтымды және қайтымсыз тежелудің арасындағы айырмашылықты егжей-тегжейлі талқылауға ниетті.
Қайтымды тежелу дегеніміз не?
Қайтымды тежелуде ингибитор ферментті онымен ковалентті емес байланысу арқылы инактивациялайды. Демек, қайтымды тежелу фермент пен ингибитор арасындағы күшті әрекеттесу емес. Осылайша, субстрат концентрациясын жоғарылату арқылы мұны оңай қалпына келтіруге болады және ферментті оңай қайта белсендіруге болады. Сонымен қатар, қайтымды тежелу процестерінің екі негізгі түрі бар; атап айтқанда, олар бәсекелес тежелу және бәсекелес емес тежелу.
Бәсекелес тежелуде ингибитор субстратқа ұқсайды және ол ферменттің белсенді аймағы үшін субстратпен бәсекелеседі. Ингибитор белсенді аймақты алған соң, субстрат ферментпен байланыса алмайды және реакция болмайды. Дегенмен, субстрат концентрациясы жоғары болғанда, бәсекелес тежелудің алдын алуға болады.
01-сурет: қайтымды тежелу
Екінші жағынан, бәсекелес емес тежелуде ингибитор субстратқа ұқсамайды. Демек, ол белсенді торапты байланыстыру үшін субстратпен бәсекелеспейді. Ол ферменттің басқа орнында (аллостериялық учаскеде) байланысады және ферменттің үш өлшемді құрылымын өзгертеді. Ферменттің үш өлшемді құрылымы өзгерген кезде оның белсенділігі төмендейді. Демек, реакция баяуырақ жылдамдықпен жүреді немесе ол болмайды.
Қайтымсыз тежелу дегеніміз не?
Қайтымсыз тежелу – ферментті тежеудің екінші түрі, ингибитор ферментпен күшті коваленттік байланыс арқылы байланысып, ферменттің белсенділігін тежейді. Демек, ингибиторды ферменттен ажырату қиын. Сондықтан реакцияны кері қайтару мүмкін емес. Қайтымсыз ингибиторлар көбінесе реактивті функционалдық топтардан тұрады. Осылайша, олар ферменттің аминқышқылдарының тізбектерімен байланысып, коваленттік байланыстар түзе алады.
02-сурет: қайтымсыз тежелу
Сонымен қатар қайтымсыз ингибиторлар ерекше. Демек, олар барлық белоктармен байланыспайды. Қайтымсыз ингибиторлардың кейбір мысалдары пенициллин, аспирин, диизопропилфторфосфат және т.б. Қайтымсыз ингибиторлардың үш түрі бар; атап айтқанда, олар топқа тән реагенттер, субстрат аналогтары және суицид тежегіштері.
Қайтымды және қайтымсыз тежелудің қандай ұқсастықтары бар?
- Қайтымды және қайтымсыз тежелу - ферменттерді тежеу жолдарының екі түрі.
- Екі жағдайда да ингибитор ферментпен байланысады.
- Сонымен қатар екеуі де ферменттің каталитикалық белсенділігін өзгерте алады.
Қайтымды және қайтымсыз тежелудің айырмашылығы неде?
Қайтымды тежелу және қайтымсыз тежелу - ферменттерді тежеу жолдарының екі түрі. Қайтымды және қайтымсыз тежелудің негізгі айырмашылығы мынада: қайтымды тежелуді кері қайтаруға болады, ал қайтымсыз тежелуді кері қайтару мүмкін емес. Сонымен қатар, қайтымды тежелуде ингибитор ферментпен әлсіз ковалентті емес әрекеттесу арқылы байланысады, ал қайтымсыз тежелуде ингибитор ферментпен күшті коваленттік байланыс арқылы байланысады. Демек, фермент-ингибитор кешенінің диссоциациясы қайтымды тежелуде жылдам, ал фермент-ингибитор кешенінің диссоциациясы қайтымсыз тежелуде баяу және қатты жүреді. Осылайша, бұл қайтымды және қайтымсыз тежелудің тағы бір айырмашылығы.
Сонымен қатар, қайтымды тежелуде ингибитор жойылғанда, фермент қайта жұмыс істей бастайды, ал қайтымсыз тежелуде, ингибитор ферменттен кетсе де, фермент қайтадан жұмыс істей бастайды. Демек, бұл қайтымды және қайтымсыз тежелудің арасындағы айырмашылық. Сондай-ақ қайтымды тежелудің екі негізгі түрі бар, атап айтқанда бәсекелес тежелу және бәсекелес емес тежелу, ал қайтымсыз тежелудің үш түрі бар, атап айтқанда топқа тән реагенттер, субстрат аналогтары және суицид тежегіштері.
Төменде қайтымды және қайтымсыз тежелудің айырмашылығы туралы инфографика берілген.
Қорытынды – қайтымды және қайтымсыз тежелу
Фермент тежелуі қайтымды немесе қайтымсыз болуы мүмкін. Қайтымды және қайтымсыз тежелудің айырмашылығын қорытындылауда; қайтымды тежелуде ингибитор ферментпен ковалентті емес байланысады. Демек, ингибитордың ферменттен ажырауы оңай және жылдам. Екінші жағынан, қайтымсыз тежелуде ингибитор ферментпен ковалентті байланысады. Сондықтан ингибитор ферментпен күшті байланысады және фермент-ингибитор кешенінің диссоциациясы баяу және қатты жүреді. Демек, бұл қайтымды және қайтымсыз тежелудің негізгі айырмашылығы. Сонымен қатар, қайтымды тежелу кезінде реакцияны кері қайтаруға болады және ферментті қайтадан белсендіруге болады. Бірақ қайтымсыз тежелуде реакцияны кері қайтару мүмкін емес, ал ферментті қайтадан белсендіру мүмкін емес.
